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  1. 紀要(神奈川工科大学研究報告)
  2. B 理工学編
  3. 第41号-第48号(2016年度-2024年度)
  4. 第45号

Asp73とAsp420は酵母ミトコンドリアHsp60のATP加水分解に重要な役割を果たす --材料分析室利用研究成果、そのXXXI(1)--

https://doi.org/10.34411/00032044
https://doi.org/10.34411/00032044
e7b13780-aeb2-45b6-93c6-1a727d7ac31b
名前 / ファイル ライセンス アクション
kkb-045-004.pdf kkb-045-004.pdf (1.5 MB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2021-05-10
タイトル
タイトル Asp73とAsp420は酵母ミトコンドリアHsp60のATP加水分解に重要な役割を果たす --材料分析室利用研究成果、そのXXXI(1)--
言語 ja
タイトル
タイトル Asp73 and Asp420 play a critical role in ATP hydrolysis of yeast mitochondrial Hsp60 --Research works accomplished by using materials analysis facilities: XXXI(1)--
言語 en
言語
言語 jpn
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 GroEL
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Hsp60
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Chaperonin
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 ATP hydrolysis
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
ID登録
ID登録 10.34411/00032044
ID登録タイプ JaLC
著者 増田, 恵

× 増田, 恵

ja 増田, 恵

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村越, のどか

× 村越, のどか

ja 村越, のどか

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依田, ひろみ

× 依田, ひろみ

ja 依田, ひろみ

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小池, あゆみ

× 小池, あゆみ

ja 小池, あゆみ

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Masuda, Megumi

× Masuda, Megumi

en Masuda, Megumi

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Murakoshi, Nodoka

× Murakoshi, Nodoka

en Murakoshi, Nodoka

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Yoda, Hiromi

× Yoda, Hiromi

en Yoda, Hiromi

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Koike-Takeshita, Ayumi

× Koike-Takeshita, Ayumi

en Koike-Takeshita, Ayumi

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Type I chaperonins (Cpn60/Hsp60) are essential proteins that mediate the correct folding of newly translated and stress-denatured proteins in bacteria, chloroplast and mitochondria. Despite the high sequence homology among chaperonins, there are some critical differences at the mechanistic level between the bacterial and the mitochondrial chaperonins with respect to their oligomeric state and their ability to function with co-chaperonins from different sources. Asp52 and Asp398 in Escherichia coli chaperonin GroEL are known as the critical residues on ATP hydrolysis because GroELD52A/D398A mutant is severely deficient in ATP hydrolysis but not in ATP binding. Here, yeast mitochondria Hsp60 (mHsp60) and Thermus thermophilus Hsp60 (TCpn60) were used to investigate the functional commonality of these two well-conserved Asp in ATP hydrolysis. These residues in GroEL correspond to Asp73 and Asp420 in mHsp60 and to Asp51 and Asp396 in TCpn60, respectively. We found that ATPase activity of mHsp60D73A and mHsp60D420A mutants were ~20% and < 4% of wild type, respectively, indicating that functional commonality of two Asp was shown in yeast mHsp60, despite suggesting different roles of Asp51 in TCpn60, surprisingly.
言語 en
書誌情報 神奈川工科大学研究報告.B,理工学編

巻 45, p. 27-33, 発行日 2021-03-01
出版者
出版者 神奈川工科大学
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 21882878
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA12669200
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
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Ver.1 2023-05-15 12:51:55.767429
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